发表在《自然》杂志上的这项研究描述了科学家如何在荧光显微镜的指导下使用低温电子断层扫描来探索阿尔茨海默氏症供体大脑的深处。

这提供了三维地图，他们可以在其中观察蛋白质，生命的分子组成单元比一粒米小一百万倍，在大脑中。这项研究放大了导致痴呆症的两种蛋白质：“β-淀粉样蛋白”，一种形成微观粘性斑块的蛋白质，以及“tau”，后者是一种在阿尔茨海默氏症中形成异常细丝的蛋白质，这些细丝在细胞内生长并扩散到整个大脑。

这项研究揭示了组织中tau蛋白的分子结构，淀粉样蛋白是如何排列的，以及在大脑中这种病理中纠缠的新分子结构。

痴呆症是英国人死亡的主要原因，阿尔茨海默氏症是最常见的形式。

在阿尔茨海默病中，β-淀粉样蛋白斑块和异常的tau蛋白丝都被认为会破坏细胞通讯，从而导致记忆丧失、思维混乱和细胞死亡等症状。

该研究的第一作者、利兹大学生物学院副教授Rene Frank博士说:“对人脑内部分子结构的首次观察为阿尔茨海默病中蛋白质的变化提供了进一步的线索，同时也提出了一种实验方法，可以应用于更好地理解广泛的其他破坏性神经系统疾病。”

在过去的70年里，全球数千名科学家在试管中单独研究蛋白质，积累了大量的分子结构目录。然而，人们早就知道，生物学中的大多数功能是许多不同蛋白质组合的结果。

利兹大学与阿姆斯特丹UMC、蔡司显微镜和剑桥大学的科学家合作开展的这项研究，是结构生物学家直接研究细胞和组织内的蛋白质及其天然环境的新努力的一部分，以及蛋白质如何协同工作并相互影响，特别是在被疾病蹂躏的人类细胞和组织中。从长远来看，希望观察组织内蛋白质的相互作用将加速确定下一代基于机制的治疗和诊断的新靶点。